生物学源自博物学，经历了实验生物学、分子生物学而进入了系统生物学时期。威廉希尔app 为大家推荐了高一生物上册第五章知识点，请大家仔细阅读，希望你喜欢。

一、酶的概念：

酶(enzyme)是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系(多酶复合体和多功能酶)三大类。

二、酶的分子组成：

酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶(全酶)两类。结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。

与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。

三、辅酶与辅基的来源及其生理功用：

辅酶与辅基的生理功用主要是：⑴ 运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。⑵ 运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移。大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。

维生素(vitamin)是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。

四、金属离子的作用：

1. 稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象;

2. 构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心;

3. 连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。

五、酶的活性中心：

酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。

参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基团。

六、酶促反应的特点：

1.具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高106～1020倍。酶能与底物形成ES中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。

2.具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。

3.酶的催化活性是可以调节的：如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。

七、酶促反应的机制：

1.中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物(ES)，此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。

2.与酶的高效率催化有关的因素：①趋近效应与定向作用;②张力作用;③酸碱催化作用;④共价催化作用;⑤酶活性中心的低介电区(表面效应)。

八、酶促反应动力学：

酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量<5%时的反应速度。

1.底物浓度对反应速度的影响：

⑴底物对酶促反应的饱和现象：由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比(一级反应);此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少(混合级反应);最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加(零级反应)。

⑵米氏方程及米氏常数：根据上述实验结果，Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程： ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。

⑶Km和Vmax的意义：

①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大;反之，则越小。

③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=(Vmax/Km)[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比;当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关;当0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。

④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶(特别是一组同工酶)的Km值，来判断是否为不同的酶。

⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。

⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。

⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。

⑷Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。