2.酶浓度对反应速度的影响：当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。

3.温度对反应速度的影响：一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。

4.pH对反应速度的影响：观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。人体内大多数酶的最适pH在6.5～8.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。

5.抑制剂对反应速度的影响：

凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。

⑴不可逆抑制作用：

抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν～[E]作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制(如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制)和非专一性抑制(如路易斯气对巯基酶的抑制)两种。

⑵可逆抑制作用：

抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν～[E]作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。

① 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶(底物为琥珀酸)的竞争性抑制和磺胺类药物(对氨基苯磺酰胺)对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑制。

② 反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数：Km减小，Vm降低。

③ 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合;b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响;c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。

6.激活剂对反应速度的影响：能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。

九、酶的调节：

可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。

酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。

1.酶结构的调节：通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这是一种快速调节方式。

⑴变构调节

⑵共价修饰调节

⑶酶原的激活

2.酶含量的调节3.同工酶的调节：在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。

乳酸脱氢酶同工酶(LDHs)为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1(H4)，LDH2(H3M1)，LDH3(H2M2)，LDH4(H1M3)和LDH5(M4)。心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。

精品小编为大家提供的高一生物上册第五章知识点，大家仔细阅读了吗?最后祝同学们学习进步。

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