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2013-01-27
考研已经越来越成为广大学子的选择之一,文章中介绍了一些考研专业课的必备知识点,以供大家学习参考。
(一)生物大分子的结构和功能
1. 组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类(人体必须八种AA,酸性AA,碱AA,生酮,生酮又生糖AA,两个羧基AA,口诀)
碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。→碱:赖精组→拣来精读(其中赖氨酸含双氨基,也是其呈碱性原因)
酸性氨基酸:谷氨酸、天门冬氨酸。→酸:谷、天→三伏天(另谷、天冬氨酸都有双羧基,也是呈酸原因)
必需氨基酸:缬、异亮、亮、苯丙、蛋(甲硫)、色、苏、赖氨酸→借一两本淡色书来
支链氨基酸:缬、异亮、亮→支:缬、异亮、亮→只借一两(即必须氨基酸记法中的前三个)
芳香族氨基酸:酪、苯丙、色氨酸→芳香:酪、苯、色→芳香老本色(其实蛋白质在280nm处最大光吸收就是由于色氨酸的吲哚环、酪氨酸的的酚基、苯丙氨酸的苯环,在氨基酸中色氨酸的280nm处吸收峰最大)
一碳单位来源的氨基酸:甘、丝、组、色氨酸→碳:甘、丝、组、色→(惊)叹: 施舍(一根)竹杆+蛋
含硫氨基酸:半胱、光、蛋(甲硫)氨酸→硫:半、光、蛋→留帮光蛋
生酮氨基酸:亮、赖氨酸→酮:亮、赖→同亮来→同样来
生糖兼生酮:异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→一本落色书
不参与转氨基的氨基酸:羟脯、脯、甘、苏、赖氨酸→抢不(抢)甘肃来的?
此外,蛋白质中不存在的是瓜氨酸,羟脯氨酸和。而甘氨酸不是L构型它参与的反应很多,如一碳单位合成、谷胱甘肽的合成、嘌呤合成、胆红素合成、参与肌酸合成、参与生物转化(结合反应)等。脱羧生成尸胺和腐胺的对应是赖氨酸和鸟氨酸。
常考氨基酸的代码:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His、谷氨酸 Glu、天门冬氨酸Asp、缬氨酸 Val、亮氨酸Leu、苯丙氨酸Phe、蛋(甲硫)氨酸Met、色氨酸Trp、苏氨酸Thr、赖氨酸Lys
2. 氨基酸的理化性质(“等电点”,此时蛋白质最不稳定,色,酪AA在280NM有最大吸收峰,印三彤可以定量分析)
3. 肽键和肽(定义)
4. 蛋白质的一级结构及高级结构。(记忆关键点:二三四都有氢键,几个结构的表现形式的具体名称:如“结构域”属于几级?“指结构”又属于几级?)
5. 蛋白质结构和功能的关系。
6. 蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。 (只需记住:层析是小分子先下来,分子筛是大分子先下就OK)
7. 分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。(记方法名称)
8. 核酸分子的组成,5种主要嘌吟、嘧啶碱的化学结构,核苷酸
9. 核酸的一级结构。核酸的空间结构与功能。(记忆数据)
10. 核酸的变性、复性及杂交。
11. 酶的基本概念,全酶、辅酶和辅基,参与组成辅酶的维生素,酶的活性中心。(定义记忆,重点是变构酶,单体酶)
12. 酶原的激活原理。(看一看特异性)
13. 酶的作用机制,酶反应动力学,酶抑制的类型和特点。 (米曼方程,记住该方程的定义,随时可以套上计算。(重点内容),竞争,非竞,反竞在Km与Vmax的变化(重点))
14. 同工酶,变构酶的概念(不符合米式方程) 酶在医学上的运用
15. 维生素的作用。(关键是“记各辅酶和活性形式“,建议先列出来,临考前几天再开始背, 考完再也无用的了)
(二)物质代谢及其调节
1. 糖酵解过程、意义及调节,(净生成2ATP,三个关键限速酶,红细胞供能方式,无水生成!)
2. 糖有氧氧化过程、意义及调节,能量的产生。
(1:7个关键限速酶名称, 2:三个阶段ATP生成分别是:6~8,6,24。 3:重点再注意7大限速酶的抑制剂和激活剂,尤其是6-P酸果糖激酶-1,有最强激动剂。 4:4次脱H,3次脱羧,3个NADH+H,1个FADH,1次底物P酸化 5:再记一个:“丙酮酸复合体”在题目中,很多时候会让你选择以下“哪些酶”是糖代谢里有氧氧化,哪些属于异生,在这个问题上其实可以先排除很多干扰项目: 无论是糖还是脂,氧化必定是分解的,是“脱氢”的,所以必定很多时候都是“XXX脱氢酶”,而合成必定是还原的!因此“不是羧化就是磷酸化”所以必定是“XXX磷酸酶”或者“XXX羧化酶”!)
3. 磷酸戊糖旁路的过程和意义。(需要消耗一个ATP才可以进入,大量产NADPH---》胆固醇合成消耗最多!NADPH的作用!)
4. 糖原合成和分解过程及其调节机制。(主链是什么键!)
5. 糖异生过程、意义及调节。乳酸循环(酶及其意义)
6. 血糖的来源和去路,维持血糖恒定的机制。(只需知道血糖:3.89~6.1)
7. 脂类合成分解代谢过程及能量的生成。(注意合成甘油三脂的2大途径的部位!注意二脂途径中的两个重要物质“3-P酸甘油”“磷脂酸”后者为高发考题点!!!!!!!!!!类比肝与丙酮关系,脂肪可以储存甘油三脂,却无法利用(缺乏“甘油激酶”))
8. 酮体的生成和利用。(肝内生,肝外用(缺乏“琥珀酰COA转S酶”),酮体的概念!合成需要36ATP,18乙酰COA,16NADPH,)
9. 脂肪酸的合成过程概况,不饱和脂肪酸的生成。(花生四X酸和PG的关系!)
10. 多不饱和脂肪酸的意义。
11. 磷脂的合成和分解。前列腺素及其衍生物的生成。(XXX乙醇胺合成脑磷脂(记住喝酒上头),XXX胆碱合成卵磷脂(胆--->蛋--->卵),脂酰甘油合成心P脂,重点在前两个)
12. 胆固醇的主要合成途径及调控。胆固醇的转化。胆固醇酯的生成。甘油三酯、(50%合成胆汁酸)
13. 血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。高脂血症的类型和特点。(重点是各脂蛋白的作用,含胆固醇哪个最大,高脂血症只记忆IIa型和IV型)
14. 生物氧化的特点和类型。
只需要知道:琥珀酸,脂酰COA,A-P酸甘油经过FAD路径产生2ATP就可以了(这三个物质特点都是“油”的颜色)
而XX酸除了琥珀酸都是NAD途径,3ATP,剩下的都是Cytc,1ATP)
15. 呼吸链的组成,氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素,底物水平磷酸化,高能磷酸化合物的储存和利用。(影响氧化P酸化的抑制剂是重点!建议先抄出来,最后几天再背!)
16. 胞浆中NADH的氧化。α-磷酸甘油和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用。
17. 微粒体及过氧化物酶体的氧化体系。过氧化物酶体和微粒体中的酶类
体内氨的来源和转运。(“肌肉”组织(部分)中以“丙氨酸”形式;脑+肌肉(主要)以谷氨酰胺形式)
18. 蛋白质的营养作用。
19. 氨基酸的脱氨基作用(氧化脱氨基,转氨基及联合脱氨基)。
20. 氨基酸的脱羧基作用。
21. 体内氨的来源和转运
22. 尿素的生成——鸟氨酸循环。(重点是三个中间产物:精瓜鸟!)
23. 一碳单位的来源、代谢辅酶和功能。载体和功能(敢死阻塞一贪官!)
24. 甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。 (后两个我提一下:合成黑色素,儿茶酚胺,延胡索,乙酰乙酸的原料)
25. 嘌呤、嘧啶合成原料和分解产物,脱氧核苷酸的生成。 嘌呤和嘧啶核苷酸的抗代谢物的作用及其机制。
(合成原料;中间物质IMP,UMP的分化!最终分解代谢产物)
26. 物质代谢的相互联系,组织、器官的代谢特点及联系。糖尿病、饥饿时三大物质代谢的特点。
27. 代谢调节:(细胞水平的调节、激素水平的调节及整体调节)。
(三)基因信息的传递
1. DNA的半保留复制及复制的酶。 (真原核的三大聚合酶的比较:关键是“山西”III,西格玛,引物酶所相关知识点(请注意引物酶并不等于引物并不等特殊RNA段,定义必须清晰)
2. DNA复制的基本过程。 (重点考点,出题的高发区:起始参与物,“引物去除”,终止关键物质---端粒和端粒酶(定义一定要清晰))
另外,请重点把握周边知识:结构基因,编码链,不对称转录,pribnow盒,转录空泡,顺式调控元件,反式作用因子,转录起始复合物,Rho factor,帽子结构,断裂基因,外显子,内含子 ,冈崎片段,TATA盒
转录后的修饰:首尾修饰,mRNA的剪接(看一下就OK了)
3. 逆转录的概念,及逆转录酶、逆转录的过程、逆转录的意义。(关键就是定义!)
4. DNA的损伤(突变)及修复。(要知道哪一个损伤比较严重!!)
5. RNA的不对称转录(转录的模板、酶及基本过程)。
6. RNA转录后的加工修饰。 (比较偏僻的命题点)
7. 核酶的概念和意义(酶RNA)(定义)。
8. 蛋白质生物合成体系。的干扰和抑制。遗传密码(一进入到翻译,就请翻书划出以下重点定义:ribozyme(核酶) 翻译的起始因子延长因子,释放因子 氨基酸密码的简并性,摆动性 SD序列 什么叫信号肽,酶的诱导,端粒酶 !!)
9. 蛋白质生物合成过程,翻译后加工。(比较偏僻的命题点)
10. 蛋白质生物合成的干扰和抑制参加翻译的物质。(重点:常见抗生素的作用机理:四环素(核糖体小亚基),氯霉素(核糖体大亚基),链霉素(原核生物小亚基),嘌呤霉素(竞争酪氨酰tRNA))
11. 基因表达调控的基本概念及原理。(重点:调控的种类(操作子模式,cAMP对转录的调控);乳糖操纵子的作用机制;真核生物常见的顺式作用元件与反式因子结合的模型(亮氨酸拉练等等))
12. 原核和真核基因转录表达的调控。
13. 基因重组的概念、基本过程及其在医学中的应用。(忽略吧,要出题就肯定大家都不会,转这个牛角对你没好处)
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标签:专业课
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